Der Nobelpreis für Chemie 2003 ging an die Forscher Peter Agre für die Entdeckung von Wasserkanälen in Zellmembranen und an Roderick MacKinnon für die Strukturaufklärung von Ionenkanälen in Zellmembranen.
Über die Chemienobelpreisträger und die gewürdigten Arbeiten:
Der amerikanische Molekularbiologe Peter C. Agre (* 1949 in Northfield Minn., USA) von der John Hopkins University in Baltimore entdeckte ein Membranprotein, das für den Wassertransport in Zellmembranen zuständig ist. Er taufte dieses Protein Aquaporin. Dem amerikanischen Biochemiker Roderick MacKinnon (*1957 in Burlington Mass., USA) von der Rockefeller University gelang die Strukturaufklärung von Membranproteinen, die für den Transport von Ionen in Zellmembranen zuständig sind.
Hintergrund: Zellmembranen werden chemisch gesehen aus Lipiddoppelschichten aufgebaut. Lipiddoppelschichten sind kettenformige Moleküle, die einen unpolaren (und hydrophoben) Schwanz in das Membraninnere richten und einen polaren (und hydrophilen) Kopf nach außen. In diesem Aufbau aus Lipiddoppelschichten sind funktionell wichtige Proteine, die sogenannten Membranproteine, eingebaut. Membranproteine sind nicht einfach zu isolieren und noch viel schwerer zu kristallisieren, weshalb insbesondere die Kristallstrukturaufklärung des Membranproteins für den Ionentransport eine Besonderheit darstellt. In den Ionenkanälen der Zellmembran werden vorwiegend die Kationen K+, Na+, Ca2+ und die Anionen Cl–, NO3 – sowie Malatanionen transportiert. Die Aquaporine dienen in Zellmembranen auch als Ionenkanäle für Protonen (H+).
Schema vom Aufbau einer Zellmembran
Weblinks (mit Bildern):
http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2003/ (Seite der Nobelstiftung)
http://lab.rockefeller.edu/mackinnon/ (Seite der Arbeitsgruppe von MacKinnon)