Der Nobelpreis für Chemie 2004 ging an die Forscher Aaron J. Ciechanover, Avram Hershko und Irwin Rose für die Entdeckung des Ubiquitin-gesteuerten Proteinabbaus.
Über die Chemienobelpreisträger und die gewürdigten Arbeiten:
Der israelische Biochemiker Aaron J. Ciechanover (* 1947 in Haifa, Israel) vom Institute of Technology in Haifa, der ungarisch-israelische Chemiker Avram Hershko (*1937 in Karcag, Ungarn) ebenfalls vom Israel Institute of Technology sowie der amerikanische Biochemiker Irwin Rose (*1926 in New York, USA) von der University of California entdeckten und untersuchten den durch das Protein Ubiquitin gesteuerten Abbbau von Proteinen in eukaryotischen Zellen.
Ubiquitin ist ein in allen eukaryotischen Zellen (Zellen mit Zellkern und Zellmembran) vorkommendes Protein. Durch Bindung von Ubiquitin an ein weiteres Protein wird dieses weitere Protein in seiner Funktionalität in spezieller Weise gesteuert, weil die Ubiquitinbindung die Faltung des Proteins verändert. Bestimmte Arten der Ubiquitinbindungen bedeuten den Abbau des betroffenen Proteins. Ubiquitin bzw. fehlerhafte Ubiquitinbindungen und damit fehlerhafte Proteinfaltungen spielen eine große Rolle bei der Entstehung von Krankheiten. Der Name Ubiquitin rührt von dem Wort ubiquitär (allgegenwärtig) her.
Ausschnitt Oberflächenstruktur von Ubiquitin
Weblinks (mit Bildern):
http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2004/ (Seite der Nobelstiftung)