Die Nobelpreisträger für Medizin und Physiologie im Jahr 2003 sind Paul C. Lauterbur und Peter Mansfield. Sie teilen sich den Nobelpreis für die Erforschung der bildgebenden Technik der diagnostisch so wertvollen Magnetresonanztomographie (MRT).
Der amerikanische Chemiker Paul Christian Lauterbur (*1929 in Sidney, Ohio, USA; †2007), zuletzt Professor an der University of Illinois (Chicago), und der britische Physiker Sir Peter Mansfield (*1933 in London), zuletzt Professor an der Universität Nottingham (UK), sind beide vielfach ausgezeichnete Wissenschaftler, die durch ihre Forschungen die Entwicklung der bildgebenden Technik mittels MRT (Magnetresonanztomographie) möglich gemacht haben. Lauterbur war Spezialist auf dem Gebiet der verwandten Technik der Kernresonanz-Spektroskopie, englisch kurz NMR-Spektroskopie (nuclear magnetic resonance) und führte technisch magnetische Gradientenfelder ein, die die räumliche Verteilung der Signale aus Kernspinresonanzen erkennbar machte. Mansfield beschäftigt sich ebenfalls bereits seit Ende der 1950iger Jahre mit der NMR-Spektroskopie. Er entwickelt in den 1970iger Jahren die Möglichkeit der Umwandlung von Signalen aus Kernspinresonanzen von Körpergewebe in sichtbare Bilder.
Echtzeit-MRT am Herzen (Quelle: Wikipedia Commons, von: Stevenfruitsmaak)
Hintergrund:
Die Magnetresonanztomographie (MRT), auch Kernspintomographie genannt, beruht auf dem physikalischen Prinzip der angeregten Kernspinresonanz (vgl. Chemie-Nobelpreis 2002). Im angelegten Magnetfeld (und bei angelegtem elektromagnetischen Wechselfeldern im Radiofrequenzbereich) können in den Atomkernen im Körper je nach gewebespezifischer bzw. chemischer Umgebung, Resonanzen der Kernspins (zumeist werden Wasserstoffkerne betrachtet) auftreten und sichtbar gemacht werden. Das bildgebende Verfahren der MRT liefert dabei in schonender Weise diagnostisch höchst wertvolle und genaue Bilder von Körpergewebe.
Weblinks (mit Bildern):
http://nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/2003/ (Seite der Nobelstiftung)
http://nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/2003/press.html (Pressemeldung der Nobelstiftung)
Der Nobelpreis für Chemie 2002 ging zur einen Hälfte an die Forscher John B. Fenn und Kōichi Tanaka für die Entwicklung von Methoden der weichen Desorption- und Ionisation in der Massenspektrometrie biologischer Makromoleküle sowie zur anderen Hälfte an Kurt Wüthrich für seine bedeutenden Weiterentwicklungen der NMR-Spektroskopie an (biologischen) Makromolekülen.
Über die Chemienobelpreisträger und die gewürdigten Arbeiten:
Dem amerikanische Chemiker John B. Fenn (* 1917 in New York City, USA) und dem japanischen Chemiker Kōichi Tanaka (* 1955 in Toyama, Japan) gelang mit der von Fenn entwickelten Methode der sogenannten Elektrospray-Ionisation, biologische Makromoleküle für die massenspektrometrische Analyse zugänglich zu machen. Die Ehrung von Tanaka ist in der Wissenschaftsgemeinde umstritten.
Dem schweizer Chemiker Kurt Wüthrich (*1938 in Aarberg, Schweiz), zuletzt Professor für Biophysik an der ETH Zürich, gelang durch Weiterentwicklung der NMR-Spektroskopie spektakuläre NMR-Strukturaufklärungen von Proteinen, wie sie zuvor nicht für möglich gehalten wurden.
Hintergrund: Die Massenspektrometrie ist eine analytische Methode, wobei die zu untersuchende Substanz zunächst verdampft und dann per Beschuss mit geladenen Teilchen (z.B. Elektronen) in Ionenfragmente zerlegt wird. Nach ihrer Masse und Ladung können diese Fragmente dann aufgetrennt und bestimmt werden. Biologische Makromoleküle werden dabei zu stark zerstört, und so entwickelte Fenn die Elektrospray-Methode, bei der eine wässrige Lösung des biologischen Makromoleküls „schonend“ in einem elektrischen Feld ionisiert wird.
Die NMR-Spekroskopie (nuclear magnetic resonance) ist eine analytische Methode zur Strukturaufklärung bei der die Aufspaltung und Resonanz des Kernspins (z.B. des Protonenspins) im angelegten Magnetfeld genutzt wird. Je nach chemischer Umgebung, d.h. der Lage des betrachteten Atomkerns im Molekül, treten Verschiebungen von Resonanzen und Kopplungen auf. Ein großer Vorteil dieser Methode ist, dass die Substanzen in Lösung untersucht werden und nicht kristallisiert werden müssen (wie bei der Röntgenstrukturanalyse). Durch Weiterentwicklungen wie 2D-NMR-Spektroskopie und multidimensionaler NMR-Spektroskopie sind Strukturaufklärungen von großen Proteinen möglich geworden, die sich nur schlecht oder gar nicht kristallisieren lassen.
Weblinks (mit Bildern):
http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2002/ (Seite der Nobelstiftung)
http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2002/press.html (Pressemeldung der Nobelstiftung)