Archiv für die Kategorie 'Liste-Chemie-Nobelpreise'

Der Chemie-Nobelpreis 2016

Der Chemienobelpreis 2016 geht an den französischen Chemiker Jean-Pierre Sauvage (*1944), den britischen Chemiker Sir J. Frazer Stoddart (*1942) sowie den niederländischen Chemiker Bernard L. Feringa (*1951) für das Design und ihre Synthesen molekularer Maschinen.

Casanova und Leipzig

Preisübergabe erfolgt im Rahmen einer großen Feier am 10. Dezember, dem Todestag Alfred Nobels.

Weblink (mit Bildern):

http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2015/(Seite der Nobelstiftung)

http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2016/press.html (Pressemitteilung der Nobel-Stiftung)

Website der Arbeitsgruppe-Sauvage

Website der Arbeitsgruppe-Stoddart

Website der Arbeitsgruppe-Feringa

Der Chemie-Nobelpreis 2015

Der Chemienobelpreis 2015 geht an die Forscher Tomas Lindahl (*1938), Paul Modrich (*1946) und Aziz Sancar (*1946) für ihre Erforschung der DNA-Reparaturmechanismen.


Tomas Lindahl (*1938 in Stockholm) ist ein schwedischer Mediziner, der mit einer Arbeit über die Struktur der DNA in Lösungen 1967 am Karolinska Intitut (wo auch der Nobelpreis verkündet wird) bei Stockholm promovierte. Nach einem Post-Doc-Aufenthalt in den USA ging der Wissenschaftler 1969 zurück an das Karolinska Intitut, später wurde er Professor in Göteborg. Sein Arbeitsschwerpunkt ist die Erforschung von DNA-Reparatursystemen. Lindahl konnte als Erster zeigen, dass die menschliche Erbsubstanz DNA gar nicht so stabil ist wie man zuvor dachte, und daher eigentlich nicht für eine korrekte Vererbung geeignet sei. Dann entdeckte Lindahl, dass die DNA in den Zellen laufend mit besonderen Enzymen – den Glykosylasen – durch Exzision (Herausschneiden von fehlerhaften DNA-Basen) repariert wird, damit bei der Vererbung weniger Fehler übertragen werden. Für seine Forschungsergebnisse wurde der inzwischen emeritierte Lindahl bereits mehrfach ausgezeichnet.

Paul Modrich (*1946) ist ein amerikanischer Biochemiker, der 1973 an der renommierten Stanford University promovierte. Seine Forschungsschwerpunkte liegen in der Krebsmedizin und dabei insbesondere in der Erforschung der Erbsubstanz DNA. Er arbeitet gegenwärtig als Professor an der Duke University in Durham (USA). Modrich untersuchte bestimmte DNA-Fehler, die nur bei der Zellteilung auftreten und für die Erkrankung an vererbbaren Darmkrebs verantwortlich sind. Dabei entdeckte Modrich einen speziellen, mit dem Enzym DNA-Polymerase ausgeführten Reparaturmechanismus, welcher die Wahrscheinlichkeit einer falschen Basenpaarung in der DNA (s.u. DNA-Struktur) durch laufende Reparaturkontrolle („mismatch-repair“) auf ein Tausendstel senkt.

Aziz Sancar (*1946 in Savur, Türkei) hat die türkische und die US-amerikanische Staatsbürgerschaft. Sancar promovierte 1977 an der University of Texas in Dallas. Sein Forschungsgebiet ist die Molekulargenetik, heute ist er Professor an der University of North Carolina School of Medicine (USA). Sancar entdeckte die speziellen Reparaturmechanismen zur Reparatur von DNA-Schäden, die durch UV-Strahlung entstehen und Hautkrebs verursachen können. Bei dem von ihm entdecktem Mechanismus wird mit speziellen Enzymen – den Photylasen – eine ganze Nukleotid-Einheit aus der DNA herausgeschnitten (nucleotide excision). Die DNA ist eine Kette von Nukleotiden, wobei die Nukleotide aus einem Basen-Molekül, einem Zuckermolekül und einem Phosphorsäurerest bestehen.

Hintergrund: Die Information über unser Erbgut liegt auf dem Molekül DNA (Desoxyribonukleinsäure, DNS). Das strangförmige DNA-Molekül besteht aus Nukleotid-Einheiten, welche wiederum jeweils aus einem Basen-Molekül, einem Zuckermolekül und einem Phosphorsäurerest bestehen. Dabei treten vier unterschiedliche Basen-Moleküle auf: Adenin (A), Guanin (G), Cytosin (C) und Thymin (T).

Animiertes Strukturmodel der DNA-Helix, Bild: R. Wheeler (zephyris auf wikipedia)

Animiertes Strukturmodel der DNA-Helix, Bild: R. Wheeler (zephyris auf wikipedia)

Ein DNA-Molekül besteht aus zwei Nukleotid-Strängen, die sich helixartig winden, wobei gegenüberliegnde Basen über Wasserstoffbrückenbindungen zu A-T und G-C gepaart werden.
Äußere Einwirkungen wie UV-Strahlung, radioaktive Strahlung oder bestimmte Chemikalien oder auch spontane Mutationen können zu Fehlern beim Aufbau der DNA führen, wie z.B. einer falschen Basenpaarung. Diese Fehler treten laufend auf, und können, wenn sie nicht repariert werden, z.B. zur Produktion fehlerhafter Proteine führen und schwerwiegende Erkrankungen verursachen. Lindahl, Modrich und Sancar entdeckten die wichtigsten Reparaturmechanismen, um DNA-Fehler zu reparieren. Eine entscheidende Rolle bei der DNA-Reparatur spielen Enzyme (Reparaturenzyme) wie z.B. die Glykosylase, die Photylase oder die DNA-Polymerase. Nichts desto trotz bleiben einige Fehler wichtig, d.h. eine 100-prozentige DNA-Reparatur ist gar nicht sinnvoll, da mittels „fehlerhafter“ Mutationen die Evolution voranschreiten und neue, besser angepasste Varianten erschaffen kann.

Basenpaarung in DNA-Struktur, Bild: madprime auf wikipedia

Basenpaarung in DNA-Struktur, Bild: madprime auf wikipedia

Casanova und Leipzig

Preisübergabe erfolgt im Rahmen einer großen Feier am 10. Dezember, dem Todestag Alfred Nobels.

Weblink (mit Bildern):

http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2015/(Seite der Nobelstiftung)

http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2015/press.html (Pressemitteilung der Nobel-Stiftung)

Website der Arbeitsgruppe Tomas Lindahl

Website der Arbeitsgruppe Paul Modrich

Website der Arbeitsgruppe Aziz Sancar

Der Chemie-Nobelpreis 2014

 

geht an den deutschen Biophysiker Stefan W. Hell (*1962) und an die Physiker Eric Betzik (*1960) und William E. Moerner (*1953) aus den USA für ihre Entwicklung der ultrahochauflösenden Fluoreszenz-Mikroskopie, die sogar Moleküle sichtbar machen kann.

Stefan W. Hell (*1962 in Arad, Rumänien) studierte Physik an der Universität Heidelberg, wo er bereits im Gebiet der hochauflösenden Mikroskopie promovierte. Es folgten Forschungsaufenthalte in Turku und Oxford. 1996 schloss Hell seine Habilitation wieder in Heidelberg ab. Stefan Hell entwickelte im Jahr 2000 die Methode der STEP-Mikroskopie (Stimulated Emission Depletion), eine Technik der Fluoreszenz-Mikroskopie, die erstmals eine nanoskalierte Live-Beobachtung von Molekülen erlaubte. 2002 wurde Stefan Hell Direktor am Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie in Göttingen, seit 2013 ist er Mitglied der altehrwürdigen Deutschen Akademie der Naturforscher Leopoldina mit Sitz in Halle.

Chemienobelpreisträger Stefan W Hell (Bild S. W. Hell // B. Schuller)

Chemienobelpreisträger Stefan W Hell (Bild: Stefan W. Hell // B. Schuller)

Eric Betzik (*1960, Ann Abor, Mi, USA) und William E. Moerner (*1953, Pleasanton, Ca, USA) promovierten beide in Physik an der Cornell University in Ithaca (NY, USA), entwickelten aber unabhängig voneinander eine zweite Methode der hochauflösenden Fluoreszenz-Mikroskopie, die sogenannte Single-Molecule-Microscopy. Bei dieser Methode wird die Fluoreszenz-Eigenschaft von Molekülen viele Male an- und abgeschaltet und abgebildet. Die übereinandergelegten Bilder erlauben ebenfalls eine nanoskalierte Beobachtung von Molekülen. Betzig arbeitet gegenwärtig am Janelia Farm Research Campus am Howard Hughes Medical Institute in Ashburn (VA, USA), Moerner ist Professor an der Stanford University (Ca, USA).

Chemienobelpreisträger William E. Moerner (Bild: Kevin Lowder)

Chemienobelpreisträger William E. Moerner (Bild: Kevin Lowder)

Zum Thema:
Der berühmte deutsche Physiker Ernst Abbe (1840-1905), Fachmann für Mikroskopie und später Inhaber des Jenaer Unternehmens Carl Zeiss sowie Begründer des Jenaer Glaswerks Schott hatte 1873 postuliert, dass die Auflösung der Lichtmikroskopie aus technischen Gründen nicht genauer werden kann als etwa die halbe Lichtwellenlänge (200-400 nm). Der Chemie-Nobelpreis 2014 zeichnet nun die Leistung aus, diese Auflösungsgrenze mit dem Lichtmikroskop unterschreiten zu können. Basis dafür ist die Technik der Fluoreszenz-Mikroskopie. Fluoreszenz ist die schnelle Abstrahlung von Licht von einem Material, das zuvor (z.B. mit einem Laser) entsprechend angeregt wurde. Bei der Anregung erreichen Elektronen ein energiereicheres Niveau, dann „fallen“ sie wieder auf das Ausgangsniveau zurück. Der energetische Niveauunterschied wird als Licht entsprechender Frequenz abgestrahlt (Lumineszenz), z.B. als kurzlebige Fluoreszenz-Strahlung, die etwas langwelliger ist als die Anregungsstrahlung. In der Fluoreszenz-Mikroskopie wird nun das zu untersuchende Material mit einem Fluoreszenzfarbstoff behandelt, der im Licht angeregt wird. Der Unterschied in der Wellenlänge zwischen abgestrahlter Fluoreszenz und der Strahlung zur Anregung ermöglicht, dass das Material mit einer Auflösung unterhalb der Lichtwellenlänge und mit besonders gutem Kontrast beobachtet werden kann. Bei der STEP-Fluoreszenz-Mikroskopie von Stefan Hell werden Moleküle zunächst mit einem Laserstrahl zur Fluoreszenz angeregt, durch selektive Abregung mit einem zweiten Laser kann dann das abgestrahlte Fluoreszenzlicht auf die gewünschte nanoskalare Ebene gefiltert werden, so dass die Moleküle ultrahoch aufgelöst und sogar im Live-Modus beobachtet werden können.

Immunfluoreszenz-Aufnahme im Spinalganglion der Ratte. Zwei verschiedene Proteine wurden mit rot oder grün fluoreszierenden Markern gefärbt (Bild: Zsynth bei de.wikipedia)

Immunfluoreszenz-Aufnahme im Spinalganglion der Ratte. Zwei verschiedene Proteine wurden mit rot oder grün fluoreszierenden Markern gefärbt (Bild: Zsynth bei de.wikipedia)

Diese neue „Nanoskopie“ erlaubt sogar die Verfolgung einzelner Moleküle in der Zelle. Von dieser Methode werden für die Zukunft noch viele neue, zellbiologisch und pharmakologisch relevante, Erkenntnisse erwartet.

Preisübergabe erfolgt im Rahmen einer großen Feier am 10. Dezember, dem Todestag Alfred Nobels.

Weblink (mit Bildern):

http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2014/(Seite der Nobelstiftung)

http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2014/press.html (Pressemitteilung der Nobel-Stiftung)

Arbeitsgruppe Stefan Hell am MPI in Göttingen

Homepage Stefan Hell an der Leopoldina in Halle

Arbeitsgruppe Eric Betzig

Arbeitsgruppe William Moerner

Stockholm, 9. Oktober 2013

Der Chemie-Nobelpreis 2013 geht Martin Karplus, Michael Levitt und Arieh Warshel für die Entwicklung von Multiskalenmodellen für komplexe chemische Systeme, ein Gebiet in der theoretischen Chemie mit dem Verfahren der Computersimulation zum Verständnis über das dynamische Verhalten von Molekülen.

Martin Karplus stammt aus Wien (*1930), seine Familie emigrierte 1938 aus Österreich in die USA, wo er studierte und in der Arbeitsgruppe des berühmten Chemikers und Nobelpreisträger Linus Pauling promovierte. Als theoretischer Chemiker spezialisierte sich Karplus auch auf die Simulation des dynamischen Verhaltens von Molekülen. Karplus ist Mitautor des Computerprogramms CHARMM (Chemistry at Harvard Makromolekular Mechanics), das sich zur Simulation der Moleküldynamik von biologischen Makromolekülen wie Proteinen oder der DNA eignet. Chemikern, die die NMR-Spektroskopie nutzen, ist er auch über die Karplus-Gleichung bekannt.

Martin Karplus

Martin Karplus

Michael Levitt (*1940, Pretoria, Südafrika) erforscht in Stanford als Physiker bzw. Biophysiker die molekulare Struktur und die Dynamik großer biologischer Moleküle wie z.B. Proteine.

Michael Levitt (Bild: Keilan)

Michael Levitt

Arieh Warshel (*1940, in einem Kibbutz in Israel) promovierte nach seinem Studium als Chemiker am Weizmann-Institut in Israel. Danach wechelte er an die Universität Harvard, kam zurück und arbeitete danach an der USC (University of Southern California) auf dem Gebiet der Computersimulation zum Verhalten komplexer biologischer Systeme.

Arieh Warshel (Bild: Cutgunhome)

Arieh Warshel

Hintergrund: Der diesjährige Chemienobelpreis steht für ein modernes Forschungsgebiet der Chemie: Die Computersimulation zur Vorhersage des Verhaltens von chemischen Molekülen. Karplus, Levitt und Warshel sind die Pioniere dieser Methode. Unter Nutzung der Kenntnisse der theoretischen Chemie, d.h. die bekannten quantenmechanischen Beschreibungen von Molekülen, und unter Nutzung der Erkenntnisse aus der Strukturforschung (z.B. aus der Röntgenstrukturanalyse), gelang es Ihnen Computermodelle zur Vorhersage des Verhaltens von Molekülen zu entwickeln. Insbesondere komplexe chemische Systeme, wie z.B. die Proteine in biologischen Systemen können nicht einfach direkt quantenmechanisch berechnet werden, hier hilft die Computersimulation entscheidend weiter. Diese Methode ist auch von medizinischer Bedeutung: So kann per Simulation das mögliche Verhalten von pharmakologischen Wirkstoffen auf Proteine im Körper vorhergesagt werden, so dass diese Daten beispielsweise für das Drug Design genutzt werden können. Ein weiteres Stichwort ist hier das Molecular Modelling. Heute haben alle großen Pharmafirmen spezielle Abteilungen, die sich dieser computergestützten Methoden bedienen. Der Computer ist damit eine Art virtuelles Reagenzglas.

Die Chemie-Nobelpreisträger 2013 forschen alle an renommierten US-Universitäten, Karplus in Harvard, Levitt in Stanford und Warshel an der USC (University of Southern California). Alle drei Chemiker arbeiten auf einem der modernsten Gebiete der Grundlagenforschung in der theoretischen Chemie: der Computersimulation zum Verständnis der Moleküldynamik.

Die Preisübergabe erfolgt im Rahmen einer großen Feier am 10. Dezember, dem Todestag Alfred Nobels.

Weblink (mit Bildern):

http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2013/(Seite der Nobelstiftung)

http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2013/press.html (Pressemitteilung der Nobel-Stiftung)

Martin Karplus an der Universität Harvard: http://chemistry.harvard.edu/people/martin-karplus

Michael Levitt in Stanford: http://csb.stanford.edu/levitt/

Arieh Warshel an der USC: http://futura.usc.edu/wgroup/people/warshel/

Stockholm, 10. Oktober 2012

Heute wurde um 11:45 Uhr der Chemie-Nobelpreis 2012 bekanntgegeben.

Der Chemie-Nobelpreis 2012 geht an die beiden US-amerikanischen Wissenschaftler Robert J. Lefkowitz (*1943) und Brian K. Kobilka (*1955).

Sie werden für ihre Forschungen zu der Rezeptorgruppe der G-Protein gekoppelten Rezeptoren mit dem Nobelpreis für Chemie 2012 ausgezeichnet.

Robert J. Lefkowitz (*1943, New York City, NY, USA) studierte zunächst Chemie, später Medizin. Er arbeitet am Howard Hughes Medical Institut und an dem Duke University Medical Center (Durham, NC, USA). Ihm gelang in den späten 1960iger Jahren erstmals die Isolierung von G-Protein gekoppelten Rezeptoren (GPCR) und er erforschte ihre biochemische Regulation im Körper mit radioaktiv markierten Rezeptorproteinen. So konnte Lefkowitz feststellen unter welchen Bedingungen diese Rezeptoren an- und abgeschaltet werden.
Brian K. Kobilka (*1955, Little Falls, MN, USA) studierte zunächst Chemie und Biologie, dann Medizin. Er forscht an der medizinischen Fakultät der Universität Stanford in Kalifornien (USA). Kobilka klärte in jahrelangen Arbeiten u.a. den genetischen Code zu GPCR-Rezeptorproteinen auf.

Hintergrund: Die biologischen Rezeptoren aus der Gruppe der G-Protein gekoppelten Rezeptoren (GPCR) sitzen in der Zellmembran. Es sind inzwischen etwa 1000 solcher Rezeptoren bekannt. Sie sind maßgeblich verantwortlich für den Geschmacks- und Geruchssinn auch den Lichtsinn sowie die Erkennung vieler wichtiger Faktoren zur Regulation, so z.B. für die Herzschlagfrequenz. Die pharmakologische Bedeutung der GPCR-Rezeptoren liegt vor allem darin, dass sehr viele Medikamente hier erfolgreich ansetzen, darunter beispielsweise Medikamente gegen einen erhöhten Blutdruck wie etwa Betablocker. Betablocker beispielsweise blockieren bestimmte beta-Rezeptoren, die beta-Adrenozeptoren (auch diese gehören zur Gruppe der GPCR-Rezeptoren), an die ansonsten das Stresshormon Adrenalin bindet. Die Wirkung des Adrenalins wird so gesenkt, und damit sinkt auch der Blutdruck. Andere Medikamente binden an Rezeptoren um Allergien zu verhindern.
Inzwischen wurde von verschiedenen Forschungsgruppen auch der strukturelle Aufbau einiger GPCR-Rezeptorproteine aufgeklärt (siehe Schema Bild unten).

Schema der Struktur von G-Protein-gekoppelten Rezeptoren (Bild: Sven Jähnichen, bei Wikipedia)

Schema der Struktur von G-Protein-gekoppelten Rezeptoren (Bild: Sven Jähnichen, bei Wikipedia)

Die Preisübergabe erfolgt im Rahmen einer großen Feier am 10. Dezember, dem Todestag Alfred Nobels.

Weblink (mit Bildern):
http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2012/ (Seite der Nobelstiftung)

http://med.stanford.edu/kobilkalab/index.html (Labor von Kobilka an der Universität Stanford)

http://www.lefkolab.org/ (Labor von Lefkowitz)

Stockholm, 5. Oktober 2011, 11:45 Uhr:
Der Chemie-Nobelpreis 2011 geht an den israelischen Physiker Daniel Shechtman (*1941, Tel Aviv) für die Entdeckung der Quasikristalle. Dan Shechtman arbeitet derzeit am Israel Institute of Technology in Haifa.

Modell eines Quasiekristalls einer Silber-Aluminium-Verbindung

Geometrie eines Quasikristalls einer Silber-Aluminium-Legierung, gut erkennbar die fünfzählige Symmetrie gemäß Penrose-Muster

Shechtman entdeckte die Quasikristalle 1982 bei Experimenten mit Aluminiumlegierungen an der Johns Hopkins University (Baltimore, USA) und erregte damit großes Aufsehen, weil die in Quasikristallen gefundenen fünfzähligen Symmetrien bei Kristallen nicht für möglich gehalten wurden. Kristalle sind für gewöhnlich periodisch aufgebaut und erfüllen die Translationssymmetrie, d.h. ihre kleinsten Einheiten, die Elementarzellen, wiederholen sich in allen drei Raumrichtungen, wobei der Raum vollständig aufgefüllt wird. Kristalle können dabei ein-, zwei-, drei-, vier- und sechszählige Symmetrien aufweisen, nicht aber fünfzählige Symmetrien.

Quasikristalle erfüllen dagegen die Translationssymmetrie nicht, wohl aber ein periodisches Anordnungsmuster. Ihre Struktureinheiten zeigen eine fünfzählige Symmetrie gemäß dem Penrose-Muster (entdeckt 1973 von Robert Penrose), das als nicht-translationssymmetrische Geometrie dennoch Flächen vollständig auszufüllen vermag. Interessanterweise findet man solche fünfzähligen und flächenfüllenden Strukturmuster auch bei alten islamisch-persischen Kacheldekorationen.

Die Preisübergabe erfolgt im Rahmen einer großen Feier am 10. Dezember, dem Todestag Alfred Nobels.

Weblink (mit Bildern):
http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2011/ (Seite der Nobelstiftung)

Die Arbeitsgruppe von Dan Shechtman

Nobelpreisträger Chemie

Jahr
Nobelpreisträger (Lebensdaten) Land
Gewürdigte Arbeiten

2016

Jean-Pierre Sauvage (*1944), Frankreich
Sir J. Frazer Stoddart (*1942), UK
Bernard L. Feringa (*1951), NL
für das Design und ihre Synthesen molekularer Maschinen

2015

Tomas Lindahl (*1938) Schweden
Paul Modrich
(*1946) USA
Aziz Sancar (*1946) Türkei
für ihre Erforschung der DNA-Reparaturmechanismen

2014
Stefan W. Hell (*1962 in Arad, Rumänien) D
Eric Betzik (*1960, Ann Abor, Mi, USA) USA
William E. Moerner (*1953, Pleasanton, Ca, USA) USA
für ihre Entwicklung der ultrahochauflösenden Fluoreszenz-Mikroskopie

2013
Martin Karplus (*1930, Wien, Öst.)
Michael Levitt (*1940, Pretoria, Südafrika)
Arieh Warshel (*1940, in einem Kibbutz in Israel)
für die Entwicklung von Multiskalenmodellen für komplexe chemische Systeme, ein Gebiet in der theoretischen Chemie mit dem Verfahren der Computersimulation zum Verständnis über das dynamische Verhalten von Molekülen.

2012
Robert J. Lefkowitz (*1943, New York City, NY, USA)
Brian K. Kobilka (*1955, Little Falls, MN, USA)
für ihre Forschungen zu der Rezeptorgruppe der G-Protein gekoppelten Rezeptoren

2011
Daniel Shechtman (*1941) Israel
für die Entdeckung der Quasikristalle

2010
Richard F. Heck (* 1931) USA
Ei-ichi Negishi (* 1935) Japan
Akira Suzuki (* 1930) Japan

für die von ihnen gefundenen Palladium-katalysierten, metallorganischen Kupplungsreaktionen

2009
Venkatraman Ramakrishnan (* 1952) Indien/GB
Thomas A. Steitz (* 1940) USA
Ada Yonath (* 1939) Israel

für ihre Erforschung von Struktur und Funktion des Ribosoms

2008
Osamu Shimomura (* 1928) Japan/USA
Martin Chalfie (* 1947) USA
Roger Tsien (* 1952) USA

Entdeckung und Erforschung des grün fluoreszierenden Proteins (GFP)

2007
Gerhard Ertl (* 1936) D

Grundlegende Studien zur Chemie an Oberflächen

2006
Roger D. Kornberg (* 1947) USA

Molekularbiologische Arbeiten über die Grundlagen der Gentranskription in eukaryotischen Zellen

2005
Yves Chauvin (* 1930) F
Robert Grubbs (* 1942) USA
Richard R. Schrock (* 1945) USA

Entwicklung der Methode der Metathese für die organische Synthese

2004
Aaron Ciechanover (* 1947) Israel
Avram Hershko (* 1937) Israel
Irwin Rose (* 1926) USA

Entdeckung des Ubiquitin-gesteuerten Proteinabbaus

2003
Peter Agre (* 1949) USA;
//Roderick MacKinnon (* 1956) USA

Entdeckung von Wasserkanälen in Zellmembranen;
// Studien zu Transportmechanismus in und Struktur von Ionenkanälen in Zellmembranen

2002
John B. Fenn (* 1917)
Kōichi Tanaka (* 1959) Japan;//
Kurt Wüthrich (* 1938) Schweiz

Entwicklung weicher Desorptions- und Ionisationsmethoden in der Massenspektrometrie biologischer Makromoleküle;
//Weiterentwickliung der NMR-Spektroskopie zur Strukturaufklärung von Makromolekülen;

2001
William S. Knowles (* 1917) USA
Ryoji Noyori (* 1938) Japan;
//Barry Sharpless (* 1941) USA

Entwicklung chiral wirksamer Katalysatoren für Hydrierungsreaktionen;
// Entwicklung chiraler Katalysatoren für Oxidationsreaktionen „Sharpless-Epoxidierung“

2000
Alan J. Heeger (* 1936) USA
Alan MacDiarmid (1927-2007) Neuseeland/USA
Hideki Shirakawa (* 1936) Japan

Entwicklung leitfähiger Polymere

1901
Jacobus Henricus van ‚t Hoff (1852-1911) NL

Chem. Dynamik, osmotischer Druck in Lösungen

1902
Emil H. Fischer (1852-1919) D

Synthesen: Zucker, Purine

1903
Svante A. Arrhenius (1859-1919), Schweden

Theorie zur elektrolytischen Dissoziation Den ganzen Beitrag lesen »